Positiva resultat för cancerforskning

Bildtext: Magnesiumjonerna i proteinets aktiva säte visas som gröna sfärer. Det bevarade Nudix-motivet visas i lila. MTH2 är, till skillnad från MTH1, en dimer. Till vänster visas MTH2 som ”ribbon”, till höger visas ytan av MTH2. Man kan också se kaviteten som utgör det aktiva sätet i MTH2.

Många typer av cancer behöver proteinet MTH1 för att överleva. Forskare vid Stockholms universitet visar nu att MTH2 och andra proteiner inte kan ta över MTH1:s funktion. Det är mycket positivt och ökar möjligheterna att i framtiden kunna stoppa cancerceller genom att stoppa proteinet MTH1. Artikeln har nyligen publicerats i Nature Communications.

Forskarna har tidigare utvecklat MTH1-hämmare som har potential att utvecklas till läkemedel mot cancer. Det fanns dock risk att andra proteiner som till exempel MTH2 skulle kunna “rädda” cancerceller genom att ta över MTH1:s aktivitet, om MTH1 stoppades.

– Vi visar nu att MTH2 och andra proteiner inte kan ta över MTH1:s funktion. Det är mycket bra för möjligheterna att stoppa cancerceller genom att stoppa MTH1, säger Pål Stenmark som är docent vid Institutionen för biokemi och biofysik, Stockholms universitet.

Pål Stenmark och hans forskarkollegor har bestämt strukturen på MTH2 och visat att det är stor skillnad mellan strukturen på MTH2 och MTH1. Tillsammans med en forskargrupp vid Karolinska institutet som leds av Thomas Helleday visar de också att MTH2 inte har samma aktivitet som MTH1 i celler.

– Vi har också lärt oss mycket om MTH2:s aktivitet och varför MTH2-proteinet är viktigt för hur känsliga vi är mot en grupp av läkemedel som heter thiopurines, säger Pål Stenmark.

Film som visar MTH2:s struktur:

https://www.dropbox.com/sh/4psef7z5r9xhlrk/AAB_v4tmW-hveg0OWctP3TyDa?dl=0

För ytterligare information

Pål Stenmark, docent vid Institutionen för biokemi och biofysik, Stockholms universitet, tfn 08- 16 37 29, mobil 0739-84 12 16, e-post pal.stenmark@dbb.su.se