Skip to main content

Noggrannare mätningar av proteiner

Pressmeddelande   •   Feb 22, 2007 11:19 CET

Karin Wikman
karin.wikman@adm.umu.se
Tel: 090-7866024
Mobil: 070-3136124
Fax: 090-7869796


Noggrannare mätningar av proteiner Det går att förbättra noggrannheten avsevärt för att bestämma avstånd i proteiner. Mikael Isaksson, Umeå universitet, har i sin avhandling vidareutvecklat en befintlig teknik. Målet är mer kunskap om en av livets viktigaste molekyler.

Proteiner är inblandade i allt från att dra ihop muskler till att bryta ner mat och om det vill sig illa, orsaka sjukdomar som Alzheimers och ALS. Detaljerad kunskap är därför efterfrågad. Genom att mäta hur energi överförs mellan färgämnen, i det här fallet kromoforer och fluoroforer, går det att studera hur proteiner, och även DNA-molekyler, ser ut och fungerar.

Denna metod kompletterar andra tekniker och den största fördelen är att protein- eller DNA-molekylen kan studeras under förhållanden som liknar verkliga förhållanden. Detta kan göras tack vare att kromoforerna, som man märker in t.ex. proteinmolekylen med, är fluoroscerande och skickar ut ljus, vilket gör att även mycket små mängder kan upptäckas. Den forskningsgrupp som Mikael Isaksson tillhör har vidareutvecklat en teknik från 1940-talet så att även rörelsen hos kromoforerna ingår. Med hjälp av denna utökade teori kan man få betydligt högre noggrannhet på de avstånd man mäter. Metoden kan liknas vid en linjal med en skala på miljarddels meter där noggrannheten bestäms av hur tätt strecken ligger på linjalen. Avhandlingen visar att noggrannheten kan förbättras betydligt genom att använda den mer avancerade teorin.

Den utökade teorin har studerats med hjälp av datorsimuleringar. Dessutom har ett protein med känd struktur undersökts och tre avstånd har bestämts. Resultaten överensstämmer väl med den kända strukturen. Vidare har Mikael Isaksson även undersökt energiöverföringshastigheten hos kemiskt identiska kromoforer som befinner sig i olika mikromiljöer. På detta sätt går det att avläsa avståndet endast med hjälp av att observera hur snabbt fluoroscensen avklingar. Denna metod är betydligt enklare än de som normalt används.

Mikael Isaksson är född och uppväxt i Strömstad och flyttade till Umeå 1995 för att läsa kemi.

Fredagen den 2 mars försvarar Mikael Isaksson, biofysikalisk kemi, kemiska institutionen, Umeå universitet, sin avhandling med titeln "On the Quantitative Analysis of Electronic Energy Transfer/Migration in Proteins Studied by Fluorescence Spectroscopy". Svensk titel: Om den kvantitativa analysen av elektronisk energiöverföring i proteiner studerat med fluorescens spektroskopi.
Disputationen äger rum kl. 10.30 i KBC-huset, sal KB3A9 (lilla hörsalen).
Fakultetsopponent är Professor Bo Albinsson, fysikalisk kemi, Chalmers tekniska högskola

Mikael Isaksson kan nås på: Tel: 090-786 5368 E-post: mikael.isaksson@chem.umu.se

Referenslänk:
http://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:umu:diva-1009