Skip to main content

Nyupptäckt mekanism styr enzymers funktion

Pressmeddelande   •   Nov 17, 2010 08:51 CET

Utan enzymer skulle det ta en evighet för kroppen att genomföra alla livsnödvändiga kemiska reaktioner. För första gången visar nu Umeåforskare att ett enzyms aktivitet styrs av ett särskilt veckningsmönster. Ulrika Olsson och Magnus Wolf-Watz publicerar sina upptäckter i den mycket ansedda tidskriften Nature Communications.

– Tidigare teoretiska studier har förutspått detta. Nu har vi för första gången visat hur det går till experimentellt, säger Magnus Wolf Watz.

Ett viktigt enzym som finns i alla högre organismer heter adenylatkinas. Det är avgörande för att upprätthålla energibalansen i cellerna och därmed också i hela organismen. Utan adenylatkinas skulle till exempel musklerna inte fungera eftersom deras energitillförsel är beroende av adenylatkinas.

Magnus Wolf-Watz och Ulrika Olsson har undersökt hur adenylatkinas förändras när det går från en inaktiv till aktiv form och därmed stoppar eller driver på olika reaktioner. Med kärnmagnetisk resonansspektroskopi - NMR – och andra biofysikaliska metoder genomförde de sina studier på adenylatkinas från bakterien E.coli.

– Vi har bestämt strukturen av ett tillstånd som enzymet adenylatkinas temporärt befinner sig i. Detta är mycket svårt att göra eftersom övergångstillstånden är kortlivade, och därför går det inte heller att bestämma strukturen med konventionella metoder.
Men kemisterna vid Umeå universitet lyckades tack vare sin NMR-apparat.
– Genom att mutera adenylatkinas och kunde vi ta reda på vilka regioner som är livsnödvändiga för enzymets funktion, förklarar Magnus Wolf-Watz.

Undersökning blev mycket framgångsrik. Ulrika Olsson och Magnus Wolf-Watz kunde påvisa att väldefinierade regioner i adenylatkinas först veckades upp och sedan veckades tillbaka när enzymet gick mellan den inaktiva och aktiva formen. Detta veckningsmönster är med andra ord nödvändigt för att enzymet ska kunna fungera.

Magnus Wolf-Watz är en av de unga gruppledare som 2008 tilldelades ett av universitetets karriärbidrag.
– Tack vare karriärbidraget kunde vi genomföra projektet trots att vi i början hade svårt att övertyga andra forskare om våra idéer, säger han.

Originalpublikation:
Ulrika Olsson & Magnus Wolf-Watz (2010): Overlap between folding and functional energy landscapes for adenylate kinase conformational change, Nature Communications, Advanced Online publication, 16 november 2010, doi 10.1038/ncomms1106

För mer information, kontakta gärna:
Magnus Wolf-Watz
Kemiska institutionen, Umeå universitet
Telefon: 090 786-7690
E-post: magnus.wolf-watz@chem.umu.se