Skip to main content

Motsatt effekt när kroppen ska skyddas mot streptokockinfektion

Pressmeddelande   •   Sep 19, 2008 14:26 CEST

Streptokocker använder proteaser, en typ av nedbrytande enzymer, som bidrar till inflammation i människokroppen. Forskare vid Umeå universitet visar nu att ett av de ämnen som kroppen frisätter för att motverka dessa enzymer istället ger motsatt effekt och ökar aktiviteten av ett streptokockproteas.

Grupp A-streptokocker, Streptococcus pyogenes, hör till de vanligaste sjukdomsframkallande bakterierna hos människan. Infektionerna varierar från lindriga sjukdomar som t ex halsfluss och scharlakansfeber till svåra och mycket akuta streptokockinfektioner som i värsta fall kan leda till döden. Trots att grupp A-streptokocker fortfarande är känsliga mot antibiotika har antalet streptokockinfektioner fortsatt att öka under de senaste årtionden. 

Ulrich von Pawel-Rammingens forskargrupp har tidigare identifierat ett nytt streptokockenzym, IdeS, som med hög specificitet klipper antikroppar och på så sätt kan skydda streptokockerna mot immunförsvaret. Flera projekt pågår för att undersöka rollen av detta enzym i detalj. Det har blivit allt tydligare att IdeS är en nyckelmolekyl för streptokocker genom att enzymet och enzymaktiviteten påverkar immunförsvaret på överraskande många sätt.

Inflammation är ett typiskt symptom vid streptokockinfektioner. Den mänskliga kroppen har utvecklat mekanismer som har till uppgift att skydda kroppen mot okontrollerade inflammationsreaktioner. Kroppen har till exempel egna naturliga regleringsproteiner som ska förhindra att vävnad förstörs under en inflammatorisk reaktion. Bland dessa proteiner finns cystatiner som effektiv hämmar proteaser för att begränsa deras aktivitet.

Ulrich von Pawel-Rammingen och hans forskargrupp beskriver nu i en artikel i tidskriften Chemistry and Biology att en av dessa inhibitorer, cystatin C, utnyttjas av streptokocker i motsatt syfte , d.v.s. att cystatin C ökar IdeS aktivitet istället för att hämma proteaset. Denna upptäckt, som har gjorts i samarbete med M. Abrahamson och Bjarne Vincents vid Lunds universitet, är det första exemplet på hur en proteashämmare blir "kidnappad" av ett bakteriellt enzym i syftet att öka proteasaktivitet.

Upptäckten att en proteashämmare kan ha omvänd effekt på viss enzymaktivitet är mycket betydelsefull för vår syn på interaktionen mellan proteashämmare och proteaser, inte minst med tanke på att proteashämmare utreds som behandlingsmetod mot flera sjukdomar.

För mer information, kontakta Ulrich von Pawel-Rammingen på telefon 090-785 67 05 eller e-post ulrich.von-pawel@molbiol.umu.se.

En högupplöst porträttbild i färg på Ulrich von Pawel-Rammingen finnshttp://www.umu.se/medfak/aktuellt/bilder/Ulrich_von_P_R.jpg