Fästa huvud mot rumpa ändrar inte proteiners rörelser

Forskare vid Stockholms och Umeå universitet har studerat hur proteiner reagerar på extrema störningar som ett led i att förstå orsakerna bakom svåra nervsjukdomar som Alzheimers, Parkinson och ALS. Resultaten har nyligen publicerats i den vetenskapliga tidskriften Proceedings of the National Academy of Science (PNAS).

Forskare vid Stockholms och Umeå universitet har studerat hur proteiner reagerar på extrema störningar som ett led i att förstå orsakerna bakom svåra nervsjukdomar som Alzheimers, Parkinson och ALS. Resultaten har nyligen publicerats i den vetenskapliga tidskriften Proceedings of the National Academy of Science (PNAS).

I cellernas inre råder en tumultartad aktivitet som får våra proteiner att glappa i fogarna. Studier av detta glappande har visat sig viktigt för att förstå proteinernas ”mekaniska” egenskaper. Inte minst varför de ibland klibbar ihop och orsakar svåra nervsjukdomar som Alzheimers, Parkinson och ALS. Genom att mäta hur protoner läcker ut från ett litet protein har forskare vid Stockholms och Umeå universitet hittat ett system i dess strukturella rörelser. Proteinet hör egentligen hemma i varma källor och har inte alls med sjukdomar att göra men det har den stora fördelen att det är lätt att studera - en slags försökskanin.

- För att få ordentliga utslag i våra mätningar fick vi ta till ganska drastiska metoder. Med genteknik band vi ihop "huvud med rumpa" och klippte av på mitten. Ändringen tvingade proteinet att anta sin form i omvänd ordning, säger Mikael Oliveberg, professor i biokemi vid Stockholms universitet.

Trots den omilda behandlingen fortsatte proteinet att glappa på precis samma sätt. Beteendet går stick i stäv med tidigare teorier.

- Lite oväntat kan man tycka, men resultaten är roliga och ger ett nytt perspektiv på hur proteiner reagerar under extrema påfrestningar. För tillfället undersöker vi det ALS-orsakande proteinet SOD1 på liknande sätt för att se om det har avvikande egenskaper. Det här är grundforskning när den känns som bäst, tvära kast som öppnar nya spår i okänd terräng, säger Mikael Oliveberg.

Forskningen finansieras av VR och Hjärnfonden.

Artikelns titel: ”The HD-exchange motions of ribosomal protein S6 are insensitive to reversal of the protein-folding pathway”, Proceedings of the National Academy of Science (PNAS).

För ytterligare information kontakta:
Mikael Oliveberg, professor, Institutionen för biokemi och biofysik, tfn 08-16 24 59, 070-760 3149, e-post mikael.oliveberg@dbb.su.se