Skip to main content

Strukturen för potatisenzym kartlagd i ny avhandling

Pressmeddelande   •   Okt 03, 2005 15:29 CEST

Lisa Tronstad Elfström har studerat enzymet epoxidhydrolas i potatis och jäst. Hennes resultat visar bland annat att jästenzymet har en annan funktion än vad man tidigare har trott. Hon har också kartlagt enzymets struktur i potatis, ett arbete som i framtiden kan komma till användning vid framställning av läkemedel. Hon försvarar sin avhandling vid Uppsala universitet den 30 september.

Lisa Tronstad-Elfström
Characterization of Epoxide Hydrolases from Yeast and Potato
ISBN: 91-554-6315-0
Abstract

Epoxidhydrolas är ett enzym som finns i alla typer av organismer. Dess funktion är att bryta ned epoxider, kemiska föreningar som uppkommer i alla organismer. Epoxider är verksamma som signalsubstanser i till exempel människa och växter. De kan också vara reaktiva och ge upphov till cancer. Epoxidhydrolas utgör ett kontrollsystem för epoxider genom att omvandla dem till mindre reaktiva kemikalier. Epoxider från människa har studerats grundligt, men mindre är känt om epoxidhydrolas från växter och mikroorganismer.

Lisa Tronstad Elfström har undersökt förekomsten av epoxidhydrolas i vanlig brödjäst och utvecklat en metod för att producera enzymet. Dessutom gjorde hon en funktionsanalys av enzymet och föreslår i avhandlingen att det tillhör en ny undergrupp av epoxidhydrolasklassen.

Lisa Tronstad Elfström har även undersökt epoxidhydrolas från potatis, där epoxider ingår i försvaret mot insektsangrepp. Resultaten bekräftade vilka delar i enzymet som utför själva reaktionen med epoxider. Ett par av dessa funktionella grupper studerades vidare och resultaten visade att dessa grupper har en annan roll än vad man tidigare har trott.

- Tidigare har man trott att de kan ge bort en proton, men nu visade det sig att de kan ta emot elektroner istället, säger Lisa Tronstad Elfström.

Hon har även tagit fram strukturen för enzymet i potatis och visat att det inte sitter ihop två och två, som enzymet gör i vissa bakterier, människa och mus, utan utgör en ensam enhet. Resultatet kan användas i framtida forskning för att lättare ta fram kemiska föreningar till exempel vid framställning av nya läkemedel.

- Enzymet har en hög känslighet för att upptäcka små skillnader mellan kemiska föreningar som är väldigt lika, vilket är en stor hjälp vid framställning av mediciner, säger Lisa Tronstad Elfström.

Lisa Tronstad Elfström kan nås på tel: 018-471 43 12, mobil: 0733-66 44 88 eller e-post: lisa.tronstad@biokemi.uu.se


Linda Nohrstedt